Struktur dan fungsi
Hemoglobin adalah metalloprotein yang terkandung dalam sel darah merah, yang bertanggung jawab untuk mengangkut oksigen dalam aliran darah. Faktanya, oksigen hanya larut dalam air saja; oleh karena itu, jumlah yang dilarutkan dalam darah (kurang dari 2% dari total) tidak cukup untuk memenuhi tuntutan metabolisme jaringan. Oleh karena itu, kebutuhan akan operator tertentu sudah jelas.
Dalam aliran sirkulasi, oksigen tidak dapat mengikat secara langsung dan reversibel dengan protein, seperti halnya logam seperti tembaga dan besi. Tidak mengherankan, di pusat setiap subunit protein hemoglobin, yang dibungkus dengan cangkang protein, kami menemukan apa yang disebut kelompok prostetik EME, dengan jantung logam yang diwakili oleh atom besi dalam keadaan oksidasi Fe2 + (keadaan tereduksi), yang mengikat oksigen secara terbalik.
Analisis darah
- Nilai hemoglobin normal dalam darah: 13-17 g / 100 ml
Pada wanita nilainya rata-rata 5-10% lebih rendah daripada pria.
Kemungkinan penyebab Hemoglobin Tinggi
- polisitemia
- Ketinggian diperpanjang tinggal
- Penyakit paru kronis
- penyakit jantung
- Doping darah (penggunaan erythropoietin dan turunan atau zat yang meniru aksinya)
Kemungkinan penyebab rendahnya hemoglobin
- anemia
- Kekurangan zat besi (sideropenia)
- Pendarahan berlebihan
- karsinoma
- kehamilan
- thalassemia
- luka bakar
Karenanya, kandungan oksigen dalam darah diberikan dengan jumlah sedikit yang dilarutkan dalam plasma dengan fraksi yang terikat pada besi hemoglobin.
Lebih dari 98% oksigen yang ada dalam darah dihubungkan dengan hemoglobin, yang kemudian bersirkulasi dalam aliran darah yang dialokasikan di dalam sel darah merah. Jadi, tanpa hemoglobin, eritrosit tidak dapat memenuhi fungsinya membawa oksigen dalam darah.
Mempertimbangkan peran sentral dari logam ini, sintesis hemoglobin membutuhkan asupan zat besi yang cukup dengan makanan. Sekitar 70% zat besi dalam tubuh sebenarnya tertutup dalam kelompok hemoglobin EME.
Hemoglobin terdiri dari 4 subunit yang secara struktural sangat mirip dengan mioglobin *.
Hemoglobin adalah metalloprotein yang besar dan kompleks, ditandai oleh empat rantai protein globular melilit kelompok EME yang mengandung Fe2 +.
Untuk setiap molekul hemoglobin, kami menemukan empat kelompok EME yang dibungkus oleh rantai protein globular relatif. Karena dalam setiap molekul hemoglobin ada empat atom besi, masing-masing molekul hemoglobin dapat mengikat dirinya sendiri empat atom oksigen, sesuai dengan reaksi yang dapat dibalik:
Hb + 4O 2 ← → Hb (O 2 ) 4
Seperti diketahui oleh kebanyakan orang, tugas hemoglobin adalah mengambil oksigen dari paru-paru, melepaskannya ke sel-sel yang membutuhkannya, mengambil karbon dioksida dari mereka dan melepaskannya ke paru-paru di mana phyto mulai lagi.
Selama lewatnya darah di kapiler alveoli paru, hemoglobin mengikat oksigen ke dirinya sendiri, yang kemudian menghasilkan jaringan di sirkulasi perifer. Pertukaran ini terjadi karena ikatan oksigen dengan zat besi kelompok EME labil dan peka terhadap banyak faktor, yang terpenting adalah ketegangan atau tekanan parsial oksigen.
Oksigen mengikat efek hemoglobin dan Bohr
Di paru-paru, tekanan oksigen plasma meningkat karena difusi gas dari alveoli ke darah (↑ PO2); peningkatan ini menyebabkan hemoglobin sangat terikat pada oksigen; sebaliknya terjadi di jaringan perifer, di mana konsentrasi oksigen terlarut dalam darah menurun (↓ PO2) dan meningkatkan tekanan parsial karbon dioksida (↑ CO2); ini menyebabkan hemoglobin melepaskan oksigen dengan mengisi dirinya sendiri dengan CO2. Dengan menyederhanakan konsep secara maksimal, lebih banyak karbon dioksida hadir dalam darah dan lebih sedikit oksigen yang terikat pada hemoglobin .
Meskipun jumlah oksigen yang terlarut secara fisik dalam darah sangat rendah, karena itu ia memainkan peran mendasar. Faktanya, jumlah ini sangat mempengaruhi kekuatan ikatan antara oksigen dan hemoglobin (selain mewakili nilai referensi penting dalam mengatur ventilasi paru).
Ringkas keseluruhan dengan grafik, jumlah oksigen yang dihubungkan dengan hemoglobin meningkat dalam kaitannya dengan pO2 mengikuti kurva sigmoid:
Fakta bahwa daerah plateu begitu besar menempatkan margin keselamatan penting pada saturasi maksimum hemoglobin selama perjalanan di paru-paru. Meskipun pO2 pada tingkat alveolar biasanya sama dengan 100 mm Hg, mengamati gambar yang kita catat sebenarnya juga sebagai tekanan parsial oksigen sama dengan 70 mmHg (kejadian khas dari beberapa penyakit atau permanen di ketinggian), persentase hemoglobin jenuh tetap mendekati 100%.
Di daerah kemiringan maksimum, ketika tegangan parsial oksigen turun di bawah 40 mmHg, kemampuan hemoglobin untuk mengikat oksigen turun secara tiba-tiba.
Dalam kondisi istirahat, PO2 dalam cairan intraseluler adalah sekitar 40 mmHg; dalam konteks ini, karena hukum gas, oksigen yang terlarut dalam plasma berdifusi ke arah jaringan yang lebih buruk daripada O2 dengan melewati membran kapiler. Akibatnya, ketegangan plasma O2 turun lebih jauh dan ini mendukung pelepasan oksigen dari hemoglobin. Selama upaya fisik yang intens, di sisi lain, tekanan oksigen di jaringan turun menjadi 15 mmHg atau kurang, sehingga darah sangat terkuras oksigen.
Untuk apa yang dikatakan, dalam kondisi istirahat sejumlah penting hemoglobin yang teroksigenasi meninggalkan jaringan, tetap tersedia jika dibutuhkan (misalnya untuk menghadapi peningkatan metabolisme yang tiba-tiba di beberapa sel).
Garis kontinu yang ditunjukkan pada gambar di atas disebut kurva disosiasi hemoglobin; biasanya ditentukan secara in vitro pada pH 7, 4 dan pada suhu 37 ° C.
Efek Bohr memiliki konsekuensi baik pada asupan O2 di tingkat paru-paru dan pada pelepasannya di tingkat jaringan.
Dimana ada lebih banyak karbon dioksida terlarut dalam bentuk bikarbonat, hemoglobin melepaskan oksigen lebih mudah dan diisi dengan karbon dioksida (dalam bentuk bikarbonat).
Efek yang sama diperoleh dengan mengasamkan darah: semakin banyak pH darah menurun dan semakin sedikit oksigen yang terikat pada hemoglobin; bukan kebetulan, di dalam darah karbon dioksida ditemukan larut terutama dalam bentuk asam karbonat, yang terdisosiasi.
Untuk menghormati penemunya, efek pH atau karbon dioksida pada disosiasi oksigen dikenal sebagai efek Bohr.
Seperti yang diantisipasi, di lingkungan asam, hemoglobin melepaskan oksigen lebih mudah, sementara di lingkungan dasar ikatan dengan oksigen lebih kuat.
Di antara faktor-faktor lain yang mampu memodifikasi afinitas hemoglobin untuk oksigen, kita mengingat suhunya. Secara khusus, afinitas hemoglobin untuk oksigen menurun dengan meningkatnya suhu tubuh. Ini terutama menguntungkan selama bulan-bulan musim dingin dan musim semi, karena suhu darah paru-paru (dalam kontak dengan udara dari lingkungan luar) lebih rendah daripada yang dicapai pada tingkat jaringan, di mana pelepasan oksigen karenanya difasilitasi .
2, 3 diphosphoglycerate adalah perantara glikolisis yang mempengaruhi afinitas hemoglobin untuk oksigen. Jika konsentrasinya dalam sel darah merah meningkat, afinitas hemoglobin terhadap oksigen berkurang, sehingga memudahkan pelepasan oksigen ke jaringan. Bukan kebetulan, konsentrasi eritrosit 2, 3 difosfogliserat meningkat, misalnya, pada anemia, dalam kekurangan kardio-paru dan selama tinggal di tempat tinggi.
Secara umum, efek 2, 3 bisphosphoglycerate relatif lambat, terutama bila dibandingkan dengan respon cepat terhadap perubahan pH, suhu dan tekanan parsial karbon dioksida.
Efek Bohr sangat penting selama kerja otot yang intens; dalam kondisi yang sama, pada kenyataannya, di jaringan yang paling terpapar stres ada peningkatan lokal dalam suhu dan tekanan karbon dioksida, dan karenanya keasaman darah. Seperti dijelaskan di atas, semua ini mendukung transfer oksigen ke jaringan, menggerakkan kurva disosiasi hemoglobin ke kanan.
